Name: NAD+
Brand: Nexus Lab
Price: 85.00 EUR
Availability: InStock

Überblick

NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid) ist die oxidierte Form eines in Zellen vorkommenden Coenzyms. Zusammen mit seiner reduzierten Form NADH ist es an der Elektronenübertragung in zahlreichen Redoxreaktionen des Zellstoffwechsels beteiligt. NAD+ dient außerdem als Substrat für Enzymreaktionen, die Proteine verändern oder Signalmoleküle erzeugen; seine Rolle beschränkt sich daher nicht auf den Elektronentransport.

Der Referenzeintrag beschreibt Forschungsmaterial für Labor-, Analyse- und Formulierungsarbeiten. Dies sind experimentelle Kontexte, keine Vorteile für Personen.

Struktur und technische Daten

Technische Daten

Format: 500 mg. NAD+ ist ein Dinukleotid und besitzt keine Peptidsequenz. Formel und Masse beziehen sich auf PubChem-Moleküleintrag CID 5892, nicht auf ein Salz oder eine Packungsanalyse.

NAD+: 2D-Molekülstruktur — 2D-Molekülstruktur — PubChem. PubChem CID 5892

Sequenz: Nicht zutreffend
Molekülformel: C21H27N7O14P2
Angegebene Molekülmasse: 663.4 g/mol
CAS-Nummer: 53-84-9
PubChem-CID: 5892
Angegebene Synonyme: NAD+, coenzyme I, β-NAD

Molekulare Referenzdaten.

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Forschungskontext

In der biochemischen Forschung wird NAD+ sowohl als Cofaktor bei Elektronenübertragungsreaktionen als auch als Substrat untersucht, das von Enzymfamilien wie Sirtuinen, PARPs und CD38 verbraucht wird. Forschende untersuchen, wie Synthese, Rückgewinnung aus Vorstufen und Verbrauch zur Regulation intrazellulärer Pools beitragen. Gemessene Werte können sich zwischen Zellkompartimenten unterscheiden; ein Wert aus einem Modell oder Gewebe lässt sich daher nicht ohne Weiteres auf ein anderes übertragen.

Zu den Forschungsbereichen gehören Bioenergetik, mitochondriale Funktionen, Zellsignalübertragung und Veränderungen des NAD+-Stoffwechsels in verschiedenen Alterungs- oder Krankheitsmodellen. Die zitierten Arbeiten beschreiben bestimmte Mechanismen und Versuchssysteme.

Ein weiteres Gebiet betrifft SARM1: Die zitierte Strukturstudie untersucht, wie die NAD+-Bindung zur Selbsthemmung dieses Proteins beiträgt. Der NAD+-Stoffwechsel umfasst Synthese, Vorstufen-Recycling und Verbrauch, die in unterschiedlichen Kompartimenten und Modellen untersucht werden.

Redoxreaktionen und Energieproduktion PARPs, Sirtuine und NAD+-Verbrauch CD38, CD157 und Calciumsignalgebung NMNAT2, SARM1 und axonale Integrität Herz-Kreislauf-Stoffwechsel und Zellkompartimente NAD, NADP und mikrobiologische Forschung Altern, Vorstufen und Lebensdauermodelle Extrazelluläres NAD und Immunsignale

Redoxreaktionen und Energieproduktion

NAD+ nimmt Reduktionsäquivalente auf und wird zu NADH; dessen Reoxidation stellt das Coenzym erneut bereit. Glykolyse, Citratzyklus und Atmungskette verbinden diese Schritte mit der ATP-Produktion. Das NAD+/NADH-Verhältnis beschreibt einen Redoxzustand und nicht lediglich die Gesamtmenge des Coenzyms.

10.1016/j.cmet.2021.04.003

PARPs, Sirtuine und NAD+-Verbrauch

PARPs nutzen NAD+ für ADP-Ribosylierungsreaktionen bei der DNA-Schadensantwort. Sirtuine verbrauchen es bei der Deacylierung von Proteinsubstraten. Diese Reaktionen spalten NAD+; die Bestände müssen durch Synthese und Vorstufen-Recycling erneuert werden.

10.1016/j.cmet.2021.04.003

CD38, CD157 und Calciumsignalgebung

CD38 und CD157 wirken am NAD+-Stoffwechsel und an der Bildung signalrelevanter Produkte wie ADP-Ribose und zyklischer ADP-Ribose mit. Enzymlokalisation und Substratverfügbarkeit beeinflussen das Ergebnis: NAD+-Verbrauch und Calciummobilisierung sind unterschiedliche Messgrößen.

10.1007/s00018-020-03742-1

NMNAT2, SARM1 und axonale Integrität

NMNAT2 unterstützt die Aufrechterhaltung von axonalem NAD; SARM1 besitzt NADase-Aktivität. Die Strukturarbeit von 2020 untersucht die NAD+-Bindung an die ARM-Domäne von SARM1 und Wechselwirkungen mit der TIR-Domäne. Selbsthemmung verbindet Stoffwechselverfügbarkeit mit der Aktivierung eines axonalen Degenerationswegs.

10.1038/s41586-020-2862-z 10.1016/j.cellin.2022.100019

Herz-Kreislauf-Stoffwechsel und Zellkompartimente

Die Herz-Kreislauf-Literatur behandelt Energiebedarf, Mitochondrienfunktion, Stressantworten und NAD+-verbrauchende Enzyme. Nukleäre, zytosolische und mitochondriale Bestände werden unterschiedlich reguliert. Eine Gesamtzellmessung zeigt nicht zwingend, wo eine Veränderung auftritt oder welcher Prozess sie verursacht.

10.1016/j.cca.2021.01.012 10.3390/antiox12020376

NAD, NADP und mikrobiologische Forschung

Die Studie zu Mycobacterium tuberculosis vergleicht NadE aus der NAD-Synthese mit PpnK aus der NADP-Produktion. Ihre Störung führt zu unterschiedlichen Stoffwechselantworten. Untersucht wird die Notwendigkeit bakterieller Cofaktoren; daraus folgt keine antiinfektive Behandlungseignung kommerziellen NAD+.

10.1128/mbio.00340-23

Altern, Vorstufen und Lebensdauermodelle

Die Studien unterscheiden NAD+, NADH und Vorstufen wie Nicotinamid, Nicotinsäure, NR und NMN. Hefeexperimente messen replikative Lebensdauer und chronologisches Überleben als unterschiedliche Endpunkte. Veränderte Coenzymspiegel in Organismen oder Geweben belegen keine Verlängerung der menschlichen Lebensdauer.

10.1007/s10522-022-09958-x

Extrazelluläres NAD und Immunsignale

Außerhalb von Zellen können Ektoenzyme NAD in signalrelevante Produkte umwandeln. Seine Verfügbarkeit hängt von Freisetzung, Abbau und Gewebekontext ab. Untersucht werden auch Adenosin, ADP-Ribosylierung und Immunzellinteraktionen; diese Vorgänge unterscheiden sich von intrazellulären Redoxfunktionen.